ГоловнаАрхiв номерiв2019Том 27, випуск 2 (99)Амілоїдози центральної нервової системи: спільні риси різних хвороб
Назва статтi Амілоїдози центральної нервової системи: спільні риси різних хвороб
Автори Сілонов Сергій Борисович
Зинич Іван Іванович
З рубрики МЕХАНІЗМИ ФОРМУВАННЯ ТА СУЧАСНІ ПРИНЦИПИ ТЕРАПІЇ НЕВРОЛОГІЧНИХ РОЗЛАДІВ
Рiк 2019 Номер журналу Том 27, випуск 2 (99) Сторінки 15-19
Тип статті Наукова стаття Індекс УДК 616.894-053.9 Індекс ББК -
Анотацiя З'ясування молекулярних механізмів перебігу патологічних процесів становить неодмінну умову ефективної терапії та профілактики захворювань. Протягом останніх десятиріч дедалі більшої гостроти набувають медико-соціальні проблеми, зумовлені так званими місфолдинговими захворюваннями — патологіями, що спричинені порушенням структури білків. Серед подібних захворювань особливе місце посідають хвороби Альцгеймера, Паркінсона та Кройцфельдта — Якоба, що належать до амілоїдозів центральної нервової системи. Всім їм притаманна прогресування незворотної дегенерації тканин головного мозку, пов'язана з відкладенням β-структурованих білкових агрегатів та загибеллю нервових клітин. Наукові здобутки останніх років дають змогу визначити спільні риси механізмів формування та перебігу амілоїдозів цент- ральної нервової системи та обґрунтувати положення про формування зародка агрегації білка як ключового процесу, що переводить перебіг захворювання на якісно новий рівень незворотного прогресування.
Ключовi слова центральна нервова система (ЦНС), нейродегенеративні захворювання, місфолдинг білка, амілоїдоз
Доступ до повної статтi pdf Скачати
Перелiк
використаної
лiтератури
1. Остапченко Л. І. Біохімія : підручник. К. : Київський університет, 2012. 796 с.
2. Verevka S. V. Formation and recognition of superficial microclusters as the integral part of processing of proteins // In: Protein Research Progress: New Research / Boscoe A. B., Listov C. R., Eds. NY : Nova Science Publishers, 2008, P. 9—15.
3. Zabolotny D. I. and Verevka S. V. Inter-Molecular Coordination of the Proteins at Normal and Pathological State // In: Molecular Pathology of Proteins / D. I. Zabolotnyi, Ed. NY : Nova Science Publishers, 2009. P. 1—22.
4. Buxbaum J., Linke R. A molecular history of amyloidoses // J. Mol. Biol. 2012. Vol. 421, No. 2—3. P. 142—159. DOI: 10.1016/j. jmb.2012.01.024.
5. Смирнов В. П., Фадеев М. Ю. Болезни накопления (тезаурисмозы). Н. Новгород : Изд-во НГМА, 2007, 104 с.
6. Sideras K., Gertz M. Amyloidosis // Adv. Clin. Chem. 2009. Vol. 47. P. 1—44. PMID: 19634775.
7. Soto C. Unfolding the role of protein misfolding in neurodegene rative diseases // Nat. Rev. Neurosci. 2003. Vol. 4. P. 49—60. DOI: 10.1038/nrn1007.
8. Mukherjee A., Moralez-Scheiching D., Butler P., Soto C. Type 2 diabetes mellitus as a protein misfolding disease // Trends Mol. Med. 2015. Vol. 21, No. 7. P. 439—449. DOI: 10.1016/j. molmed.2015.04.005.
9. Querfurth H., LaFerla F. Alzheimer’s disease // N. Engl. J. Med. 2010. Vol. 362, No. 4. P. 329—344. DOI: 10.1056/NEJMra0909142.
10. Cole S., Vassar R. Isoprenoids in Alzheimer’s disease: a complex relationship // Neurol. Dis. 2006. Vol. 22, No. 2. P. 209—222. URL: https://doi.org/10.1016/j.nbd.2005.11.007.
11. Walker F. Huntington’s disease // Lancet. 2007. 369 (9957). P. 218—228. DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(07)60111-1.
12. Davie C. A review of Parkinson’s disease // Br. Med. Bull. 2008. Vol. 86. P. 109—127. DOI: 10.1093/bmb/ldn013.
13. Казаков В. Н., Шлопов В. Г. Прионные болезни. Донецк : Изд-во «Донбасс», 2009. 444 с.
14. Виноградова Р. П., Бердишев Г. Д., Верьовка С. В. Біохімія та генетика пріонів, збудників губкоподібних енцефалопатій. К. : Фітосоціоцентр, 2000. 56 с.
15. Prusiner S. Neurodegenerative diseases and prions // N. Engl. J. Med. 2001. Vol. 344, No. 20. P. 1516—1522. DOI: 10.1056/NEJM200105173442006.
16. Normal host prion protein necessary for scrapie-induced neurotoxicity / Brandner S., Isenmann S., Raeber A. [et al.] // Nature. 1996. 379, No. 6563. P. 339—343. DOI: 10.1038/379339a0.
17. Payne R., Krakauer, D. The paradoxal dynamics of prion disease latency // J. Theor. Biol. 1998. Vol. 191. P. 345—352. DOI: 10.1006/jtbi.1997.0627.
18. Prusiner S. B. Prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. P. 13363—13383. PMID: 9811807.
19. Verevka S. V. Parametabolic β-Aggregation of proteins: familiar mechanisms with diverse sequels // In: Advances in Medicine and Biology (Berhardt L. V., Ed.). NY : Nova Science Publishers, 2013. Vol. 72. P. 29—48.
20. Заболотний Д. І., Бєлоусова А. О., Зарицька І. С., Верьовка С. В. Аутохтонна β-агрегація білків: причини, молекулярні механізми та патологічні наслідки // Журнал НАМН України. 2014. Т. 4, № 4. С. 385—392.
21. Castilla J., Saa P., Hetz C., Soto C. In vitro generation of infectious scrapie prions // Cell. 2005. Vol. 121, No. 2. P. 195—206. DOI: 10.1016/j.cell.2005.02.011.
22. Caughey B., Raymond G. J. The scrapie-associated form of PrP is made from a cell surface precursor that is both protease- and phospholipase-sensitive // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, No. 27. P. 18217—18223. PMID: 1680859.
23. Verevka S. V. CNS Amyloidosis and Diabetes Mellitus: Vicious Circles of Misfolding // In: Diabetes Mellitus Research Advances (Huber M. N., Ed.). NY : Nova Science Publishers, 2009. P. 169—178.
24. Exogenous induction of cerebral β-amyloidogenesis is governed by agent and host / Meyer-Luehmann M., Coomaraswamy J., Bolmont T. [et al.] // Science. 2006. 313, No. 5794. P. 1781—1784. DOI: 10.1126/science.1131864.
25. Ma J., Lindquist S. Conversion of PrP to a self-preparating PrPSc-like conformation in cytosol // Science. 2002. Vol. 298(5599). P. 1785—8. DOI: 10.1126/science.1073619.
26. Jahn T., Radford S. The Yin and Yang of protein folding // FEBS Journ. 2005. Vol. 272, No. 23. P. 5962—5970. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2005.05021.x.
27. Survival of dopaminergic amacrine cells after nearinfra red light treatment in MPTP-treated mice / Peoples C., Shaw V., Stone J. [et al.] // ISRN Neurology. 2012. P. 1—8. DOI: 10.5402/2012/850150.