Український вісник ПСИХОНЕВРОЛОГІЇ

Науково-практичний медичний журнал
ISSN 2079-0325(p)
DOI 10.36927/2079-0325
Головна » Архiв номерiв » 2019 » Том 27, випуск 2 (99) » АМІЛОЇДОЗИ ЦЕНТРАЛЬНОЇ НЕРВОВОЇ СИСТЕМИ: СПІЛЬНІ РИСИ РІЗНИХ ХВОРОБ

АМІЛОЇДОЗИ ЦЕНТРАЛЬНОЇ НЕРВОВОЇ СИСТЕМИ: СПІЛЬНІ РИСИ РІЗНИХ ХВОРОБ

Автори

Тип статті

  • Наукова стаття

Рубрика

  • МЕХАНІЗМИ ФОРМУВАННЯ ТА СУЧАСНІ ПРИНЦИПИ ТЕРАПІЇ НЕВРОЛОГІЧНИХ РОЗЛАДІВ

Ключовi слова

Індекс УДК:
  • 616.894-053.9

Анотація

З’ясування молекулярних механізмів перебігу патологічних процесів становить неодмінну умову ефективної терапії та  профілактики захворювань. Протягом останніх десятирічь дедалі більшої гостроти набувають медико-соціальні проблеми, зумовлені так званими місфолдинговими захворюваннями — патологіями, що спричинені порушенням структури білків. Серед подібних захворювань особливе місце посідають хвороби Альцгеймера, Паркінсона та  Кройцфельдта  — Якоба, що належать до амілоїдозів центральної нервової системи. Всім їм  притаманна прогресування незворотної дегенерації тканин головного мозку, пов’язана з відкладенням β-структурованих білкових агрегатів та  загибеллю нервових клітин. Наукові здобутки останніх років дають змогу визначити спільні риси механізмів формування та перебігу амілоїдозів центральної нервової системи та обґрунтувати положення про формування зародка агрегації білка як  ключового процесу, що  переводить перебіг захворювання на якісно новий рівень незворотного прогресування.

Сторінки

  • 15-19

Рік / Номер журналу

Завантажити PDF

Перелiк використаної лiтератури

  1. Остапченко Л. І. Біохімія  : підручник. К.  : Київський університет, 2012. 796 с.
  2. Verevka S. Formation and recognition of  superficial microclusters as  the integral part of  processing of  proteins  // In: Protein Research Progress: New  Research  / Boscoe  A.  B., Listov C. R., Eds. NY : Nova Science Publishers, 2008, P. 9—15.
  3. Zabolotny D. I. and Verevka S. V. Inter-Molecular Coordination of the Proteins at Normal and Pathological State // In: Molecular Pathology of Proteins  / D.    Zabolotnyi, Ed. NY  : Nova Science Publishers, 2009. P. 1—22.
  4. Buxbaum J., Linke R. A molecular history of amyloidoses // J. Mol. Biol. 2012. Vol. 421, No. 2—3. P. 142—159. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2012.01.024.
  5. Смирнов В. П., Фадеев М.  Ю. Болезни накопления (тезаурисмозы). Н. Новгород : Изд-во НГМА, 2007, 104 с.
  6. Sideras K., Gertz M. Amyloidosis // Adv. Clin. Chem. 2009. Vol. 47. P. 1—44. PMID: 19634775.
  7. Soto C. Unfolding the role of protein misfolding in neurodegene rative diseases // Nat. Rev. Neurosci. 2003. Vol. 4. P. 49—60. DOI: https://doi.org/10.1038/nrn1007.
  8. Mukherjee A., Moralez-Scheiching D., Butler P., Soto Type 2 diabetes mellitus as  a  protein misfolding disease  // Trends Mol. Med. 2015. Vol. 21, No. 7. P. 439—449. DOI: https://doi.org/10.1016/j.molmed.2015.04.005.
  9. Querfurth H., LaFerla F. Alzheimer’s disease // N. Engl. J. Med. 2010. Vol. 362, No. 4. P. 329—344. DOI: https://doi.org/10.1056/NEJMra0909142.
  10. Cole S., Vassar R. Isoprenoids in Alzheimer’s disease: a complex relationship // Neurol. Dis. 2006. Vol. 22, No. 2. P. 209—222. URL: https://doi.org/10.1016/j.nbd.2005.11.007.
  11. Walker F. Huntington’s disease // Lancet. 2007. 369 (9957). P. 218—228. DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(07)60111-1.
  12. Davie C. A review of Parkinson’s disease // Br. Med. Bull. 2008. Vol. 86. P. 109—127. DOI: https://doi.org/10.1093/bmb/ldn013.
  13. Казаков В. Н., Шлопов В. Г. Прионные болезни. Донецк : Изд-во «Донбасс», 2009. 444 с.
  14. Виноградова Р. П., Бердишев Г. Д., Верьовка С. В. Біохімія та генетика пріонів, збудників губкоподібних енцефалопатій. К. : Фітосоціоцентр, 2000. 56 с.
  15. Prusiner S. Neurodegenerative diseases and prions // N. J.  Med. 2001. Vol.  344, No.  20. P.  1516—1522. DOI: https://doi.org/10.1056/NEJM200105173442006.
  16. Normal host prion protein necessary for scrapie-induced neurotoxicity / Brandner , Isenmann  S., Raeber  A. [et  al.]  // Nature. 1996. 379, No. 6563. P. 339—343. DOI: https://doi.org/10.1038/379339a0.
  17. Payne R., Krakauer, D. The paradoxal dynamics of prion disease latency // J. Theor. Biol. 1998. Vol. 191. P. 345—352. DOI: https://doi.org/10.1006/jtbi.1997.0627.
  18. Prusiner S. Prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. P. 13363—13383. PMID: 9811807.
  19. Verevka S. V. Parametabolic β-Aggregation of proteins: familiar mechanisms with diverse sequels // In: Advances in Medicine and Biology (Berhardt L. V., Ed.). NY : Nova Science Publishers, 2013. Vol. 72. P. 29—48.
  20. Заболотний Д. І., Бєлоусова А. О., Зарицька І. С., Верьовка С. В. Аутохтонна β-агрегація білків: причини, молекулярні механізми та патологічні наслідки // Журнал НАМН України. 2014. Т. 4, № 4. С. 385—392.
  21. Castilla J., Saa P., Hetz C., Soto C. In vitro generation of infectious scrapie prions // Cell. 2005. Vol. 121, No. 2. P. 195—206. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.02.011.
  22. Caughey B., Raymond G. The scrapie-associated form of PrP is made from a cell surface precursor that is both protease- and phospholipase-sensitive // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, No. 27. P. 18217—18223. PMID: 1680859.
  23. Verevka S. CNS Amyloidosis and Diabetes Mellitus: Vicious Circles of Misfolding  // In: Diabetes Mellitus Research Advances (Huber M. N., Ed.). NY : Nova Science Publishers, 2009. P. 169—178.
  24. Exogenous induction of cerebral β-amyloidogenesis is governed by agent and host / Meyer-Luehmann M., Coomaraswamy J., Bolmont T. [et al.] // Science. 2006. 313, No. 5794. P. 1781—1784. DOI: https://doi.org/10.1126/science.1131864.
  25. Ma J., Lindquist S. Conversion of PrP to a self-preparating PrPSc-like conformation in cytosol // Science. 2002. Vol. 298(5599). P. 1785—8. DOI: https://doi.org/10.1126/science.1073619.
  26. Jahn T., Radford S. The Yin and Yang of  protein folding  // FEBS Journ. 2005. Vol.  272, No.  P.  5962—5970. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2005.05021.x.
  27. Survival of dopaminergic amacrine cells after nearinfra red light treatment in MPTP-treated mice  / Peoples  , Shaw V., Stone J. [et  al.]  // ISRN Neurology. 2012. P.  1—8. DOI: https://doi.org/10.5402/2012/850150.

Індексування журналу:

Український Вісник ПСИХОНЕВРОЛОГІЇ

Науково-практичний медичний журнал

ДУ «ІНПН імені
П.В. ВОЛОШИНА
НАМН УКРАЇНИ»