ГоловнаАрхiв номерiв2009Том 17, випуск 2 (59)Структурні передумови агрегації β-амілоїдного пептиду
Назва статтi Структурні передумови агрегації β-амілоїдного пептиду
Автори Соколік Вікторія Василівна
З рубрики ОРИГІНАЛЬНІ ДОСЛІДЖЕННЯ
Рiк 2009 Номер журналу Том 17, випуск 2 (59) Сторінки 116-121
Тип статті Наукова стаття Індекс УДК 547.963.3, 577.322.4 Індекс ББК -
Анотацiя У роботі здійснили моделювання тривимірної структури β-амілоїдного пептиду шляхом декодування нуклеотидної послідовності, що його детермінує. Приділено увагу пошуку ймовірних фрагментів вторинної структури β-амілоїдного пептиду. Виявлені структурні передумови формування міжмолекулярного антипаралельного β-складчастого шару між С-доменами цього пептиду. Проаналізовано механізм агрегації олігомерів β-амілоїдного пептиду в протофібріли при формуванні комплексів N-доменів пептиду з катіонами двовалентних металів. Обговорюється регуляторна роль β-амілоїдного пептиду в метаболізмі нейронів у нормі та токсичність його олігомерів при амілоїдозі, а також детоксикуючий механізм формування хімічно інертних протофібріл і сенільних бляшок.
Ключовi слова -
Доступ до повної статтi pdf Скачати
Перелiк
використаної
лiтератури		 1. Selkoe D. J. Folding proteins in fatal ways // Nature. — 2003. — V. 426. — P. 900—904.
2. Ещенко Н. Д. Биохимия психических и нервных болезней. — СПб.: Изд-во Санкт-Петерб. гос. ун-та, 2004.
3. Esteras-Choro A., Serrano L., Lopes de la Raz M. The stretch hypothesis: recruiting proteins toward the dark side // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — V. 102, № 46. — Р. 16672—16677.
4. Кушелев А. Ю., Полищук С. Е., Неделько Е. В. и др. Построение масштабной модели структуры белка // Актуальные проблемы современной науки. — 2002. — № 2. — С. 236—240.
5. Карасев В. А., Лучинин В. В. Введение в конструирование бионических наносистем. — М.: Физматлит, 2009.
6. Koppaka V., Paul C., Murray I. V. J. et al. Early synergy between Aβ42 and oxidatively damaged membranes in promoting amyloid fibril formation by Aβ40 // J. Biol. Chem. — 2003. — V. 278, № 38. — P. 36277—36284.
7. Otzen D. E., Kristensen O., Oliveberg M. Designed protein tetramer zipped together with a hydrophobic Alzheimer homology: A structural clue to amyloid assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2000. — V. 97, № 18. — Р. 9907—9912.
8. Curtain C. C., Ali F., Volitakis I., et al. Alzheimer's disease Amyloid-β binds copper and zinc to generate an allosterically ordered membranepenetrating structure containing superoxide dismutase-like subunits // J. Biol. Chem. — 2001. — V. 276, № 23. — Р. 20466—20473.